Сочинение на тему Обзор структуры белка

Как описано в Loughlin (2017), окончательная трехмерная структура полипептида называется его третичной структурой, как показано на рисунке 2, молекула белка будет складываться таким образом, чтобы достичь максимальной стабильности или меньшей энергии. Третичная структура в основном обусловлена ​​различными типами связывающих взаимодействий различных аминокислотных боковых цепей; водородные связи, дисульфидные связи, неполярные гидрофобные взаимодействия, полярные гидрофильные взаимодействия и ионные взаимодействия, в основном целый ряд ковалентных связей. Например, R группы с одинаковыми зарядами отталкивают друг друга, тогда как группы с противоположными зарядами могут образовывать ионные связи, аналогично полярные боковые цепи могут образовывать водородные связи. Гидрофобные взаимодействия, при которых аминокислоты с неполярными гидрофобными R-группами собираются вместе внутри белка, оставляя гидрофильные аминокислоты на поверхности, взаимодействуя с окружающими молекулами воды посредством водородных связей или ионных взаимодействий. Дисульфидные мостики представляют собой ковалентные связи между серосодержащими боковыми цепями двух цистеинов, которые значительно прочнее других типов связей и помогают стабилизировать свернутую структуру белка. Они действуют как молекулярное закрепление, удерживая части пептидной цепи прочно соединенными друг с другом. Для того, чтобы некоторые белки функционировали, маленький хелпер, известный как кофактор, будет объединяться с полипептидной цепью, когда она складывается, это может быть важно для структурной надежности; если они отсутствуют, белок не складывается должным образом и становится нестабильным (Loughlin, 2017).

Четвертичная структура белка является четвертым уровнем организации и относится к числу и организации белковых субъединиц по отношению друг к другу, чтобы сформировать мультимерный белок. Мультимерные белки являются гетеромерными, если их субъединицы различны; гемоглобин является гетеромерным, так как состоит из четырех субъединиц (по две из двух разных субъединиц). Если субъединицы в мультимерном белке одинаковы, то говорят, что он является гомомерным, например, фермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (GAPDH), который состоит из четырех идентичных субъединиц (The Open University, 2017, Activity 1.1). Как правило, однотипные взаимодействия, такие как нековалентные взаимодействия и дисульфидные связи, которые способствуют стабильности третичной структуры, также удерживают субъединицы вместе, образуя четвертичную структуру (Loughlin, 2017).

Для достижения функциональной стабильности большинству белков приходится складываться в трехмерные структуры, однако в клеточной среде вновь синтезированные белки подвергаются риску неправильного сворачивания, поэтому многим более крупным полипептидам требуются специализированные шапероновые белки, чтобы помочь им сворачиваться. Их роль – стабилизировать развернутые белки и помочь в их правильном ковалентном сворачивании или разворачивании. Молекулярные шапероны также помогают перераспределять любые белки, которые образовали неправильные структуры, предотвращая объединение полипептидов с другими молекулами, образуя большие агрегаты. Случайные агрегаты – это смерть для клеток; Такие болезни, как болезнь Альцгеймера, муковисцидоз и болезнь Хантингтона, вызваны неестественной агрегацией белков (Loughlin, 2017).

Белки являются наиболее распространенным природным веществом в живых организмах, они являются двигателями и рабочими в наших телах, каждый из которых имеет свою точную функцию. Полипептиды складываются таким образом, чтобы образовывать зрелые белки, этот процесс зависит от аминокислот в белке и их химических и структурных свойств. Функция белка зависит от его формы, которая определяется его последовательностью аминокислот, поскольку складывание в определенную трехмерную форму позволяет взаимодействовать между аминокислотами, позволяя белкам выполнять свою биологическую функцию. Однако когда что-то идет не так в результате накопления белков, образованных неправильно свернутыми белками, может возникнуть широкий спектр дегенеративных и нейродегенеративных заболеваний (Loughlin, 2017).