Гликолиз – 10-ступенчатый биохимический путь, где молекула глюкозы (6 C) расщепляется на 2 молекулы пирувата (3 C). Чтобы начать процесс 2 ATP необходимо инвестировать. Энергия, выделяющаяся в результате реакций, улавливается в виде 4 молекул молекул АТФ, а электроны высокой энергии захватываются при восстановлении 2 молекул NAD до NADH.
Подготовительная фаза
Подготовительная фаза – это стадия потребления АТФ, которая также называется инвестиционной фазой. На этапе окупаемости производится АТФ. Первые пять стадий реакции гликолиза известны как подготовительная или инвестиционная фаза. Эта стадия потребляет энергию, чтобы преобразовать молекулу глюкозы в две молекулы трехуглеродистой молекулы сахара.
Шаг 1
Первым этапом гликолиза является фосфорилирование. На этой стадии глюкоза фосфорилируется ферментом гексокиназ. В этом процессе молекула АТФ расходуется. Фосфатная группа из АТФ передается молекулам глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата.
Глюкоза (C6H12O6) + гексокиназа + ATP ’†’ Глюкоза-6-фосфат (C6H11O6P1) + ADP
Шаг 2
Вторая стадия гликолиза – реакция изомеризации. В этой реакции глюкозо-6-фосфат перестраивается в фруктозо-6-фосфат с помощью фермента глюкозо-фосфат-изомеразы. Это обратимая реакция при нормальных условиях клетки.
Глюкоза-6-фосфат (C6H11O6P1) + фосфоглюкоизомераза â † ’Фруктоза-6-фосфат (C6H11O6P1)
Шаг 3
На третьей стадии гликолиза происходит реакция фосфорилирования. На этом этапе фермент фосфофруктокиназа переносится в фосфатную группу с образованием фруктозы 1,6-бисфосфата. На этом этапе используется другая молекула АТФ.
Фруктоза 6-фосфат (C6H11O6P1) + фосфофруктокиназа + ATP ’†’ Фруктоза 1,6-бисфосфат (C6H10O6P2) + ADP
Шаг 4
Эта стадия гликолиза является стадией дестабилизации, при которой действие альдолазы фермента расщепляет фруктозу 1,6-бисфосфат на два сахара. Эти сахара являются изомерами друг друга, они представляют собой дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегидфосфат.
Фруктоза 1,6-бисфосфат (C6H10O6P2) + альдолаза ’†’ Дигидроксиацетонфосфат (C3H5O3P1) + глицеральдегидфосфат (C3H5O3P1)
Шаг 5
Стадия 5 гликолиза является реакцией взаимопревращения. Здесь фермент триозофосфатизомераза взаимопревращает молекулы дигидроксиацетонфосфата и глицеральдегидфосфата.
Дигидроксиацетонфосфат (C3H5O3P1) â † ’Глицеральдегидфосфат (C3H5O3P1)
Фаза окупаемости
Вторая фаза гликолиза известна как фаза окупаемости гликолиза. Эта фаза характеризуется усилением энергии богатых молекул АТФ и НАДН.
Шаг 6
Эта стадия гликолиза является стадией дегидрирования. Фермент триозофосфатдегидрогеназа дегидрирует 3-фосфат глицеральдегида и добавляет неорганический фосфат с образованием 1,3-бисфосфоглицерата. Во-первых, действие фермента переносит H- (водород) от глицеральдегидфосфата к NAD +, который является окислителем, с образованием NADH. Фермент также добавляет неорганический фосфат из цитозоля к глицеральдегидфосфату с образованием 1,3-бисфосфоглицерата. Эта реакция происходит с обеими молекулами, полученными на предыдущем этапе.
2 Глицеральдегидфосфат (C3H5O3P1) + Триозофосфатдегидрогеназа + 2H- + 2P + 2NAD + â † ’два 1,3-бисфосфоглицерата (C3H4O4P2) + 2NADH + 2H +
Шаг 7
Стадия 7 гликолиза является стадией фосфорилирования на уровне субстрата, где фермент фосфоглицерокиназа переносит фосфатную группу из 1,3-бисфосфоглицерата. Фосфат переносится в АДФ с образованием АТФ. Этот процесс дает две молекулы молекул 3-фосфоглицерата и две молекулы АТФ. На этой стадии гликолиза синтезируются две молекулы АТФ.
2 молекулы 1,3-бисфосфоглицерата (C3H4O4P2) + фосфоглицерокиназа + 2 ADP â ’2 молекулы 3-фосфоглицерата (C3H5O4P1) + 2 АТФ
Шаг 8
Эта стадия гликолиза является стадией мутазы, происходит в присутствии фермента фосфоглицерат мутазы. Этот фермент перемещает фосфат из молекулы 3-фосфоглицерата с третьего углеродного положения во второе углеродное положение, это приводит к образованию 2-фосфоглицератов.
2 молекулы 3-фосфоглицерата (C3H5O4P1) + фосфоглицеромутазы â † ’2 молекулы 2-фосфоглицерата (C3H5O4P1)
Шаг 9
Эта стадия гликолиза является лиазной реакцией, которая происходит в присутствии энолазного фермента. В этой реакции фермент удаляет молекулу воды из 2-фосфоглицерата с образованием фосфоенолпировиноградной кислоты (PEP).
2 молекулы 2-фосфоглицерата (C3H5O4P1) + енолаза â † ’2 молекулы фосфоенолпировиноградной кислоты (PEP) (C3H3O3P1) + H2O
Шаг 10
Это последняя стадия гликолиза, которая является стадией фосфорилирования на уровне субстрата. В присутствии фермента пируваткиназы происходит перенос молекулы неорганического фосфата из молекулы фосфоенолпирувата в АДФ с образованием пировиноградной кислоты и АТФ. Эта реакция дает 2 молекулы пировиноградной кислоты и две молекулы АТФ.
2 молекулы PEP (C3H3O3P1) + пируваткиназа + 2 ADP ’†’ 2 молекулы пировиноградной кислоты (C3H4O3) + 2 АТФ Эта реакция знаменует собой конец гликолиза, в результате чего на молекулу глюкозы образуются две молекулы АТФ
Реакция ссылок
Это связывает гликолиз с циклом Кребса. Молекулы пирувата декарбоксилируются (они теряют молекулу углекислого газа) в митохондриях. Молекулы пирувата окисляются и превращаются в ацетил-кофермент А, обычно сокращенно до ацетил-КоА.
2CH3COCOO- + 2NAD + + 2H2O 2CH3COO- + 2NADH + 2H + + 2CO2
Окисленная форма никотинамид-адениндинуклеотида, NAD +, восстанавливается до его восстановленной формы. NADH (реакция Link). Окисление пирувата – за одну стадию углерод удаляется из пирувата (3 C) в виде CO2, оставляя 2 исходных углерод, присоединенный к коэнзиму A Комплекс называется Acetyl Co A., присоединенный к коферменту A. Комплекс называется Acetyl Co-A. В этом процессе получается одна молекула NADH.
цикл Кребса
Цикл Кребса – 8-ступенчатый биохимический путь, который преобразует все оставшиеся атомы углерода из исходной глюкозы в CO2 и дает 1 АТФ, а также улавливает электроны высокой энергии в 3 NADH и 1 FADH на ацетил-Co-A.
Ацетил-КоА + 3 NAD + FAD + ADP + HPO4-2 —————> 2 CO2 + CoA + 3 NADH + + FADH + + ATP
Реакция 1: образование цитрата
Первая реакция цикла – это конденсация ацетил-КоА с оксалоацетатом с образованием цитрата, катализируемого цитрат-синтазой.
Как только оксалоацетат соединяется с ацетил-КоА, молекула воды атакует ацетил, что приводит к высвобождению кофермента А из комплекса.
Реакция 2: образование изоцитрата
Цитрат реорганизован с образованием изомерной формы, изоцитрата с помощью фермента аконитазы.
В этой реакции молекула воды удаляется из лимонной кислоты и затем снова помещается в другое место. Общий эффект этого преобразования заключается в том, что группа -ОН перемещается из 3 ‘в положение 4’ на молекуле. Это превращение дает молекулу изоцитрат.
Реакция 3: окисление изоцитрата в а-кетоглутарат
На этой стадии изоцитратдегидрогеназа катализирует окислительное декарбоксилирование изоцитрата с образованием α-кетоглутарата.
В реакции видно образование NADH из NAD. Фермент изоцитратдегидрогеназа катализирует окисление группы -ОН в положении 4 ‘изоцитрата с образованием промежуточного соединения, которое затем удаляет из него молекулу диоксида углерода с образованием альфа-кетоглутарата.
Реакция 4: окисление а-кетоглутарата в сукцинил-КоА
Альфа-кетоглутарат окисляется, углекислый газ удаляется, и коэнзим А добавляется с образованием 4-углеродного соединения сукцинил-КоА.
Во время этого окисления NAD + восстанавливается до NADH + H +. Фермент, который катализирует эту реакцию, представляет собой альфа-кетоглутаратдегидрогеназу.
Реакция 5: превращение сукцинил-КоА в сукцинат
СоА удаляется из сукцинил-КоА для получения сукцината.
Высвобождаемая энергия используется для получения гуанозин-трифосфата (GTP) из гуанозин-дифосфата (GDP) и Pi путем фосфорилирования на уровне субстрата. GTP может затем использоваться для создания ATP. Фермент сукцинил-КоА-синтаза катализирует эту реакцию цикла лимонной кислоты.
Реакция 6: окисление сукцината в фумарат
Сукцинат окисляется до фумарата.
Во время этого окисления FAD восстанавливается до FADH2. Фермент сукцинатдегидрогеназа катализирует удаление двух водородов из сукцината.
Реакция 7: гидратация фумарата в малат
Обратимая гидратация фумарата до L-малата катализируется фумаразой (гидрат фумарата). Фумараза продолжает процесс перегруппировки, добавляя водород и кислород обратно в субстрат, который был ранее удален.
Реакция 8: окисление малата в оксалоацетат
Малат окисляется с образованием оксалоацетата, исходного соединения цикла лимонной кислоты, малатдегидрогеназой. Во время этого окисления NAD + восстанавливается до NADH + H +.
Электронная транспортная цепь
Электронная транспортная цепь – электроны высокой энергии, захваченные в NADH и FADH при гликолизе, окислении пирувата и цикле Кребса, используются для получения АТФ посредством хемиосмоса. О2 является конечным акцептором электронов высоких энергий. У эукариот гликолиз происходит в цитоплазме, окисление пирувата, цикл Кребса и система транспорта электронов происходят в митохондрии
Этот путь является наиболее эффективным методом производства энергии. Исходными субстратами для этого цикла являются конечные продукты, полученные из других путей. Пируват, полученный из гликолиза, поглощается митохондриями, где он окисляется по циклу Кребса / лимонной кислоты. Субстратами, необходимыми для этого пути, являются NADH (никотинамид-адениндинуклеотид), сукцинат и молекулярный кислород.
NADH действует в качестве первого донора электронов и окисляется до NAD + с помощью ферментного комплекса I, что сопровождается выделением протона из матрицы. Затем электрон транспортируется в комплекс II, что приводит к превращению сукцината в фумарат. Молекулярный кислород (O2) действует как акцептор электронов в комплексе IV и превращается в молекулу воды (H2O). Каждый ферментный комплекс осуществляет транспорт электронов, сопровождаемый выделением протонов в межмембранное пространство.
Накопление протонов вне мембраны приводит к образованию градиента протонов. Эта высокая концентрация протонов инициирует процесс хемиосмоса и активирует АТФ-синтазный комплекс. Хемиосмос относится к генерации электрического, а также потенциала pH через мембрану из-за большой разницы в концентрации протонов. Активированная АТФ-синтаза использует этот потенциал и действует как протонный насос для восстановления баланса концентрации. Накачивая протон обратно в матрицу, он также проводит фосфорилирование АДФ (аденозиндифосфата) с образованием молекул АТФ.
Комплекс I – NADH-коэнзим Q-оксидоредуктаза Восстановленный кофермент NADH связывается с этим комплексом и выполняет функции по восстановлению коэнзима Q10. Эта реакция жертвует электроны, которые затем переносятся через этот комплекс с использованием FMN (мононуклеотид Flavin) и ряда кластеров Fe-S (железо-сера). Транспорт этих электронов приводит к переносу протонов через мембрану в межмембранное пространство.
Комплекс II – оксидоредуктаза сукцинат-Q. Этот комплекс воздействует на сукцинат, образующийся в цикле лимонной кислоты, и превращает его в фумарат. Эта реакция обусловлена восстановлением и окислением FAD (флавин-адениндинуклеотид), а также с помощью ряда кластеров Fe-S. Эти реакции также управляют окислительно-восстановительными реакциями хинона. Эти наборы реакций помогают в транспортировке электронов к третьему ферментному комплексу.
Комплекс III – Q-цитохром с-оксидоредуктаза. Этот комплекс окисляет убихинол, а также восстанавливает две молекулы цитохрома-с. Через эти реакции электрон транспортируется в комплекс IV, сопровождаемый выделением протонов.
Комплекс IV – цитохром с оксидаза. Полученный электрон получает молекулярный кислород с образованием молекулы воды. Это преобразование происходит в присутствии ионов меди (Cu) и стимулирует окисление восстановленного цитохрома-с. Протоны откачиваются в ходе этой реакции.
Синтез АТФ Протоны, образующиеся в результате первоначального окисления молекулы NADH, и их присутствие в межмембранном пространстве приводит к возникновению градиента потенциала. Он используется этим комплексом для транспортировки протонов обратно в матрицу. Сам транспорт также генерирует энергию, которая используется для достижения фосфорилирования молекул АДФ с образованием АТФ.
Полимеры представляют собой большие молекулы и имеют одну и ту же структурную единицу, повторяющуюся снова и снова, и эти повторяющиеся единицы известны как мономеры. Эти
Пероксидазы – это оксидоредуктазы, созданные рядом растений и микроорганизмов. Уменьшение количества пероксидаз в непосредственной близости от субстрата, дающего электроны, делает пероксидазы ценными в многочисленных бизнес-приложениях.
Размер первичных частиц ND, полученных методом детонации, хорошо подходит для биомедицинских исследований, продукты детонации должны быть тщательно очищены. В зависимости от материалов и матриц, присутствующих