Мой сосед по комнате и я правы, потому что есть два способа, которыми субстрат связывается на активном сайте фермента. Модель, о которой я говорю, называется теорией модели замков и ключей, которая утверждает, что фермент с активным сайтом имеет особую форму, которая может соответствовать только субстрату с этой конкретной формой. В этом случае субстрат будет действовать как ключ, а активный сайт – как замок, так что, когда субстрат прикрепляется к нему, он активируется и позволяет происходить реакции, которые в конечном итоге приводят к образованию продуктов. Есть еще одна модель, называемая теорией индуцированного соответствия, которая также корректирует мою соседку по комнате, потому что существует несколько способов связывания субстрата. В теории модели индуцированного подгонки говорится, что когда правильный субстрат связывается с активным центром фермента, он реагирует на связывание субстрата, заставляя его изменять форму и конформацию.
если K = 1, то? G ° = 0 и находится в равновесии
если K> 1, то? G ° <0 и является эксергонным
если K <1, то? G °> 0 и является эндергоническим
Как общая свободная энергия реакции полезна для понимания функции фермента?
Стандартная свободная энергия реакции даст вам знать, будет ли реакция спонтанной. Это важно, потому что благодаря этому мы можем определить, является ли реакция эксергонной или эндергонической. Если дельта G отрицательна, реакция будет спонтанной, другими словами, эксергонной. Если дельта G положительна, то реакция потребует от вас энергии и, другими словами, эндергонизма. Это жизненно важно, потому что, если реакция является эндергонической, она нуждается в небольшой помощи ферментов, которые помогут продвинуть реакцию вперед. Фермент поможет снизить энергию активации реакции и поможет создать переходное состояние, связанное с ферментом через субстрат.
Аналоги переходного состояния представляют собой химические соединения, которые напоминают структуру переходного состояния каталитической реакции и являются мощными ингибиторами ферментов. Эти аналоги в переходном состоянии считаются ингибиторами, потому что они будут связываться с ферментом намного крепче, чем субстрат. Аналоги переходного состояния имитируют переходное состояние реакции, но не позволяют активировать фермент, рассматривая его как ингибитор фермента.
Способ, которым ферменты помогают облегчить формирование переходного состояния, состоит в том, что они служат катализаторами, которые помогают за счет уменьшения свободной энергии активации этих химических реакций. Ферменты ускоряют реакции и помогают формированию переходного состояния, создавая путь, который позволяет переходному состоянию снизить свою свободную энергию и позволяет продуктам образовываться быстрее, чем некатализированная реакция. Это достигается путем объединения субстрата и фермента, который затем создает путь переходного состояния, и его энергия ниже, чем без ферментов. Поскольку энергия активации теперь снижается, большее количество этих молекул способны достигать переходного состояния и создавать больше продуктов за более короткое время. Это также известно как катализ, который также стабилизирует переходное состояние.
В согласованной модели аллостерические белки представляют собой мультисубъединичные белки с эффекторными и субстратными сайтами связывания на каждой субъединице, связывание субстрата или эффекторной молекулы стабилизирует R-форму субъединицы, стабилизируя R-форму для всех субъединиц, это является моделью «все или ничего», где все субъединицы белка находятся в состоянии R или T состоянии. В последовательной модели связывание эффектора или молекулы субстрата стабилизирует одну субъединицу в состоянии R, связанная субъединица влияет на стабильность соседней субъединицы, которая впоследствии будет стабилизирована в состоянии R при связывании субстрата или модели эффектора, и это не модель «все или ничего», поскольку могут существовать формы белка с 1, 2 или более субъединицами.
Уравнение Михаэлиса-Ментена V0 = Vmax (S / (S + KM))
V0 – скорость реакции
Vmax – максимальная скорость. Это максимальная скорость ферментативного катализа, когда он насыщен субстратом.
S – концентрация субстрата
Константа Михаэлиса-ментена К.М. это концентрация субстрата при ½ Vmax
При конкурентном торможении он работает, когда природный субстрат конкурирует, чем выше концентрация ингибитора, тем больше вероятность того, что фермент будет связываться с ним, а не с субстратом. При неконкурентном или смешанном ингибировании может связываться фермент, который уже связан с субстратом. Эти ингибиторы работают путем непосредственного ингибирования активности фермента. При неконкурентном ингибировании они работают путем связывания в другом сайте с субстратом. Они связываются с комплексом ES и работают, подавляя активность фермента.
Мужчины очень долго правили в индустрии фитнеса. Не удивительно, что женщины в равной конкуренции соревнуются с мужчинами в индустрии фитнеса. Они также ищут идеальное тело,
Полимеры представляют собой большие молекулы и имеют одну и ту же структурную единицу, повторяющуюся снова и снова, и эти повторяющиеся единицы известны как мономеры. Эти
Есть несколько разных циклов, вокруг которых вращается Земля. Некоторые из циклов были затронуты катастрофой Фукусима-Дайхатсу. Завод в Фукусиме пострадал от землетрясения силой 9,0 балла. Растения,