Обсуждение
Этот эксперимент о влиянии рН на активность катализатора. Пробка используется для вырезания картофельного цилиндра из картофеля. Затем картофельный цилиндр разрезали на 10 дисковых дисков равномерной толщины. Пробирку заполняли 5 см3 буферного раствора и 10 кусочков картофеля помещали в пробирку. 5 см3 пероксида водорода измеряли и выливали в пробирку. Затем трубку подачи соединяли с пробиркой с водой. Реакция была показана там, где появились пузырьки. Нам необходимо рассчитать количество пузырьков в пробирке. Эксперимент проводился с использованием разных значений рН буферного раствора. Эксперимент также повторяли для каждого значения рН буферного раствора и получали средние показания.
Для буферного раствора с pH 4,4 в первый раз было выпущено 4 пузырька, во второй раз было выпущено 6 пузырьков и был выпущен 1 пузырьк, среднее количество выпущенных пузырьков составило 3,7. Для буферного раствора с pH 5,2 5 пузырьков было выпущено в первый раз, во второй раз и в третий раз, среднее количество выпущенных пузырьков составляет 5. Для pH 6,5 5 пузырьков было выпущено в первый раз, то же самое во второй раз, 5 пузырьков были и в третий раз было выпущено 6 пузырьков, среднее количество выпущенных пузырьков составило 5,3. Для pH 7,5 в первый раз было выпущено 13 пузырьков, во второй раз было выпущено 11 пузырьков, в третий раз было выпущено 8 пузырьков, среднее количество выпущенных пузырьков составило 10,7.
Исходя из нашего результата, буферный раствор, который давал наибольшее количество пузырьков, представлял собой буферный раствор с pH 7,5. Следовательно, оптимальное значение pH для крахмала для катализа реакции составляет 7,5. Когда использовали буферный раствор с pH 4,4, высвобождаемые пузырьки являются наименьшими, поскольку pH слишком низок для фермента, чтобы катализировать реакцию. Когда pH увеличивается, высвобождающиеся пузырьки также увеличиваются. При использовании буферного раствора с pH 7,5 высвобожденных пузырьков больше всего. Это показало, что буферный раствор с pH 7,5 является наиболее подходящим pH для фермента для осуществления его реакции.
На активность ферментов влияет кислотность и щелочность растворов, на которые они реагировали. Небольшое изменение pH может снизить скорость ферментативных реакций, поскольку каждый фермент функционирует только при определенном pH.
Оптимальный pH – это фактически pH, при котором ферментативная или любая другая реакция или процесс наиболее эффективна при данном наборе условий. Он также определяется как рН, при котором скорость ферментативной реакции является самой быстрой. Разные ферменты имеют разные оптимальные значения рН, где ферменту требуется разное значение рН для проведения реакции. В большинстве клеток большинство ферментов оптимально функционируют при рН в диапазоне от 6 до 8.
Изменение значения рН может изменить заряды на активных сайтах фермента и поверхности субстрата. Это может снизить подвижность обеих молекул, чтобы они не связывались друг с другом. Если значение рН низкое, избыточные ионы водорода будут связываться с активным центром ферментов. Это вызывает изменение ионных зарядов на активном сайте. Субстрат не может связываться с ферментом, поэтому реакция не происходит.
Есть много примеров оптимального рН ферментов. Пепсин – это фермент панкреатического сока позвоночных, который вырабатывается в желудке. Оптимальный pH пепсина – pH 3-4. Пепсин является кислым для расщепления белка на более мелкие пептиды. Другой пример – трипсин. Оптимальный рН для трипсина – рН 7. Трипсин нейтрален и используется для гидролиза белка. Липаза является еще одним примером фермента. Когда в желудке присутствует липаза, оптимальное значение рН составляет от 4 до 5, где она используется для расщепления жиров на более мелкие молекулы, которые представляют собой жирные кислоты и глицерин. Когда липаза присутствует в поджелудочной железе, оптимальный рН равен 8, когда она используется для создания панкреатической липазы, которая действует в тонкой кишке. Оптимальный рН амилазы составляет рН 4,6-5,2. Когда мы жуем пищу во рту, амилаза превращает крахмал в мальтозу. Оптимальным для мальтазы является рН от 6,1 до 6,8. Он используется для катализа гидролиза дисахаридной мальтозы до простой сахарной глюкозы.
На протяжении всего этого эксперимента мы знали, что каждый фермент имеет свой собственный оптимальный рН. Ферменты важны в нашей жизни, так как они играют важную роль в нашей пищеварительной системе.
Обсуждение
Этот эксперимент посвящен влиянию концентрации субстрата на активность фермента. Пробка используется для вырезания картофельного цилиндра из картофеля. Затем картофельный цилиндр разрезали на 10 дисков с равномерной толщиной с помощью острого скальпеля и линейки. 10 см3 0,5 моль дм3 раствора пероксида водорода помещали в пробирку. Нарезанный картофельный диск помещали в пробирку и осторожно встряхивали. Позднее пробирку соединяли с другой пробиркой, наполненной водой. Через 30 минут подсчитывали количество выпущенных пузырьков. Эксперимент проводился с использованием различной концентрации раствора пероксида водорода, которая составляет 1,0, 1,5 и 2,0 моль дм³. Эксперимент повторяли для каждой концентрации раствора пероксида водорода, и для получения более точных показаний будут взяты средние показания.
При использовании 0,5 моль дм3 пероксида водорода количество выпущенных пузырьков в первый раз составляло 3, во второй раз было выпущено 6 пузырьков, а в третий раз – 3 пузырька. Следовательно, среднее количество выпущенных пузырьков составляло 5. При использовании 1,0 моль дм3 перекиси водорода в первый раз было выпущено 7 пузырьков, во второй раз было выпущено 4 пузырька, в третий раз было выпущено 6 пузырьков, и среднее значение количество выпущенных пузырьков составило 5,7. При использовании 1,5 моль дм3 пероксида водорода количество пузырьков, выпущенных в первый раз, равно 4, во второй раз было выпущено 8 пузырьков, в третий раз было выпущено 16 пузырьков. Среднее количество выпущенных пузырьков составило 9,3. При использовании 2,0 моль дм3 пероксида водорода в первый раз было выпущено 7 пузырьков, во второй раз – 8 пузырьков, а в третий раз – 17 пузырьков. Среднее количество выпущенных пузырьков составило 10,7.
На основании нашего результата мы обнаружили, что перекись водорода, которая производила наибольшее количество пузырьков, была перекисью водорода с концентрацией 2,0 моль дм3. Было показано, что наиболее подходящая концентрация для фермента, чтобы функционировать в этом эксперименте, составляет 2,0 моль дм ⁻³ перекиси водорода. Перекись водорода с концентрацией 0,5 моль дм3 выделяет наименьшее количество пузырьков. Это потому, что концентрация слишком низкая для фермента, чтобы катализировать реакцию.
Скорость реакции, катализируемой ферментом, прямо пропорциональна концентрации субстрата, пока реакция не достигнет максимальной скорости. Любое увеличение концентрации субстрата не влияет на скорость реакции, поскольку активные центры молекул фермента полностью заняты молекулами субстрата.
При низкой концентрации субстрата присутствует несколько молекул субстрата. Есть много активных сайтов, которые доступны. Следовательно, скорость реакции увеличивается прямо пропорционально концентрации субстрата. Увеличение концентрации субстрата означает, что доступно больше молекул субстрата. Следовательно, существует большая вероятность столкновения между молекулами субстрата и молекулами фермента для каталитической реакции. Чем больше молекул субстрата заполняют активные центры, тем больше продуктов образуется.
Увеличение концентрации субстрата приведет к увеличению скорости реакции только в том случае, если молекул фермента достаточно и они могут катализировать дополнительные молекулы субстрата. Существует предел того, как скорость реакции может быть дополнительно увеличена путем добавления большего количества молекул субстрата до фиксированной концентрации фермента. При определенной концентрации субстрата скорость реакции не будет увеличиваться дальше и станет постоянной. Это потому, что реакция называется максимальная скорость достигается. На данный момент все активные сайты заполнены и вовлечены в катализ. Молекулы фермента теперь насыщены. Когда продукты покидают активный сайт, другая молекула субстрата попадет в активный сайт.
При высокой концентрации субстрата молекул субстрата больше, чем молекул фермента. Избыточные молекулы субстрата должны будут конкурировать друг с другом за активные сайты. Эти сайты станут доступны только до тех пор, пока все молекулы фермента не закончат катализировать молекулы субстрата. Когда все активные центры вовлечены в катализ субстрата, увеличение концентрации субстрата не изменит скорость реакции, поэтому скорость реакции станет постоянной. В этот момент фермент стал ограничивающим фактором в реакции. Скорость реакции будет увеличиваться только при увеличении концентрации фермента.
Полимеры представляют собой большие молекулы и имеют одну и ту же структурную единицу, повторяющуюся снова и снова, и эти повторяющиеся единицы известны как мономеры. Эти
Пероксидазы – это оксидоредуктазы, созданные рядом растений и микроорганизмов. Уменьшение количества пероксидаз в непосредственной близости от субстрата, дающего электроны, делает пероксидазы ценными в многочисленных бизнес-приложениях.
Размер первичных частиц ND, полученных методом детонации, хорошо подходит для биомедицинских исследований, продукты детонации должны быть тщательно очищены. В зависимости от материалов и матриц, присутствующих