Апоптоз – это обычная запрограммированная гибель клеток, которая устраняет клетки, которые не нужны, вывихнуты или сильно повреждены в нашем организме (Amaral, 2008). Этот процесс может запускаться двумя основными путями, которые являются внутренним или внешним путем (Phillipyau, 2004).
Клеточный стресс или митохондриальный стресс, вызванный повреждением ДНК, радиацией, дефицитом питательных веществ, вирусной инфекцией и запасом тепла, запускает внутренний путь (Kabel et al, 2016). Когда поступает сигнал стресса, проапоптотические белки в цитоплазме (BAX и BID) связываются с внешней мембраной митохондрий и высвобождают сигнал внутреннего содержимого (Fulda and Debatin, 2006). Сигнала BAX и BID недостаточно для генерации реакции (Phillipyau, 2004). БАК – это еще один проапоптотический белок, который необходим для полного освобождения цитохрома С и внутримембранного содержимого из митохондрий (Fulda and Debatin, 2006). Цитохром С образует комплекс в цитоплазме с аденозинтрифосфатом (АТФ) и ферментом Апаф-1. Этот комплекс активирует белок-инициатор, называемый каспазой-9 (Amaral, 2008).
Внутренний путь апоптоза (Amaral, 2008). Активированная каспаза-9 реагирует с комплексом цитохрома С, АТФ и Apaf-1 с образованием апоптосомы. Он активирует эффекторный белок, известный как каспаза-3, который запускает деградацию (Phillipyau, 2004). Высвобождение цитохрома С из внутримембранного пространства, высвобождаемое внутримембранное содержимое также содержит фактор, индуцирующий апоптоз (AIF) для облегчения фрагментации ДНК, и белки Smac / Diablo для ингибирования ингибитора апоптоза (IAP) (Fulda and Debatin, 2006). < / р>
На внешнем пути лиганды (сигнальные молекулы) связываются с трансмембранными рецепторами смерти на клетке-мишени для стимуляции апоптоза (Kabel et al, 2016). Клетки обладают лигандом Fas (FasL) на своей поверхности (Fulda and Debatin, 2006). FasL связывается с рецепторами Fas (рецептором смерти) на клетке-мишени и запускает агрегацию нескольких рецепторов вместе на поверхности клетки-мишени. Для агрегации этих рецепторов рекрутирует белок-адаптер, известный как Fas-ассоциированный белок домена смерти (FADD) на цитоплазматической стороне рецепторов (Phillipyau, 2004). FADD рекрутирует белок-инициатор, известный как каспаза-8, для формирования сигнального комплекса, вызывающего смерть (DISC). Рекрутирование каспазы-8 в DISC, каспазу-8 будет активировано, и оно непосредственно активирует эффекторный белок, известный как каспаза-3, чтобы инициировать деградацию клетки. Активированная каспаза-8 преобразует белок BID в tBID, который действует в качестве сигнала на мембране митохондрий, чтобы инициировать высвобождение цитохрома С по внутреннему пути (Fulda and Debatin, 2006).
Внешний путь апоптоза (Amaral, 2008). Белок P53 является специфическим ДНК-связывающим белком, который вызывает либо остановку клеточного цикла, либо апоптоз в поврежденных или трансформированных клетках (Kabel et al, 2016). Он играет важную роль в ультрафиолетовом (УФ) излучении, вызванном повреждением ДНК, токсинами и гормонами (Fulda and Debatin, 2006).
Ген p53 регулирует апоптоз с помощью некоторых важных механизмов регуляции. Mdm2 является основным регулятором гена p53. Первоначально р53 активирует экспрессию Mdm2. Ген р53 деградирует, связываясь с Mdm2 в системе убиквитина. В нормальных клетках фосфорилирование р53 предотвращает связывание гена Mdm2, чтобы избежать деградации. Поврежденная ДНК активирует протеинкиназу (АТМ, ДНК-ПК) для фосфорилирования р53. Он повышает уровень p53, который в trn увеличивает высвобождение Mdm2 и инициирует апоптоз (Phillipyau, 2004).
Мужчины очень долго правили в индустрии фитнеса. Не удивительно, что женщины в равной конкуренции соревнуются с мужчинами в индустрии фитнеса. Они также ищут идеальное тело,
Есть несколько разных циклов, вокруг которых вращается Земля. Некоторые из циклов были затронуты катастрофой Фукусима-Дайхатсу. Завод в Фукусиме пострадал от землетрясения силой 9,0 балла. Растения,
Этот эксперимент проводится для наблюдения за развитием эмбрионов перепелов в течение нескольких дней. Эмбрион перепела обычно развивается и выводится через 20-21 день. Мы провели эксперимент